كتب kinetics of enzymes
اذا لم تجد ما تبحث عنه يمكنك استخدام كلمات أكثر دقة.
حركية الإنزيمات (معلومة)
حركية الإنزيم هي التحقيق في كيفية ربط الإنزيم للركائز وتحويله إياهم إلى نواتج التفاعل. تستخدم بيانات سرعة التفاعل في تحليل حركية الإنزيم من خلال الحصول عليها عبر المقايسة الإنزيمية. اقترح ليونور ميكايليس وماود مينتين نظرية كميّة للحركية الإنزيمية، يُشار إلى تلك النظرية بـ"حركية ميكايليس و مينتين". كانت مساهمة ميكايليس ومينتين الأعظم هي تفكيرهما في أن تفاعل الإنزيم يجري على خطوتين. بدايةً ترتبط الركيزة بشكل عكوس بالإنزيم ويتشكّل معقد إنزيم-ركيزة، يُدعى أحياناً بمعقد ميكايليس-مينتين تكريماً لهما. يحفّز الإنزيم الخطوة الكيميائية في التفاعل ويطلق النواتج. طُوِّر هذا العمل بواسطة جورج إدوارد بريغز و جون هولدين، الذان اشتقا المعادلات الحركية التي ما تزال مُستخدمة حتى يومنا هذا.
تعتمد سرعة الإنزيم على ظروف الذوبانية و تركيز الركيزة. لاكتشاف أعلى سرعة لتفاعلٍ إنزيميّ ما يتم زيادة تركيز الركيزة حتى تصبح سرعة تشكيل النواتج ثابتة. يظهر هذا في منحنى الإشباع إلى اليمين. يحدث الإشباع بسبب ازدياد تركيز الركيزة، ومع ازدياد تركيز الركيزة يزداد تحول الإنزم الحر إلى معقّد نزيم-ركيزة، عند الوصول إلى أعلى سرعة للإنزيم (Vmax) تكون جميع المواقع النشطة في الإنزيم مرتبطة بالركيزة، وكمية المعقّد هي كل كمية الإنزيم.
تعتبر أعظم سرعة للإنزيم Vmax أحد مقاييس الحركية الإنزيمية المهمة. كذلك فإن تركيز الركيزة اللازم لتحقيق سرعة إنزيم معينة هي قيمة مهمة أيضاً، وهي تُعطى من ثابت ميكايليس-مينتين (Km)، و هو تركيز الركيزة المطلوب ليصل الإنزيم إلى نصف سرعة تفاعله العظمى، ويمتلك كل إنزيم قيمة Km مميزة لركيزة معينة. هناك ثابت آخر مهم هو kcat و هو عدد جزيئات الركيزة التي يعالجها موقع نشط واحد في ثانية واحدة.
يمكن التعبير عن فعالية إنزيم باستخدام المصطلحات kcat/Km. يدعى أيضاً يثابت النوعية وهو يدمج بين ثوابت سرعة كل خطوات التفاعل بما في ذلك أول خطوة غير عكوسة. يُستخدم ثابت النوعية للمقارنة بين الإنزيمات أو نفس الإنزيم بالنسبة لمختلف الركائز، وذلك لأن ثابت النوعية يعكس القدرة على الجذب والتحفيز. يُدعى الحد الأقصى نظرياً لثابت النوعية بحد الانتشار وهو حوالي 108 إلى 109 (M?1 s?1). عند هذا الحد يؤدي كل تصادم بين الركيزة والإنزيم إلى تحفيز تفاعل، ويكون معدل تكوين النواتج غير محصور بمعدل التفاعل بل بحد الانتشار. تدعى الإنزيمات التي تتحلى بهذه الخاصية بالإنزيمات المثالية حركياً أو تحفيزياً. على سبيل المثال التريوز-فوسفات إيزوميراز، والكاربونيك أنهيدراز، و الأستيل كولين إستيراز، و الكاتالاز، و الفوماراز، و بيتا لاكتاماز، و سوبر أكسيد ديسميوتاز. يمكن أن تصل قيمة kcat لهذه الإنزيمات حتى ملايين التفاعلات خلال ثانية.
تعتمد حركية ميكايليس-مينتين على قانون فاعلية الكتلة ، المستمد من فرضيات الانتشار الحر ومن ناحية الديناميكا الحرارية فهو مشتق من الاصطدام العشوائي. لكن العديد من العمليات الخلوية والكيميائية الحيوية تنحرف بشكل كبير عن هذه الظروف، وذلك بسبب الحشد الجزيئي الهائل وتقييد الحركة الجزيئية. أُضيف إلى النموذج إضافات معقّدة في محاولة لتصحيح هذه التأثيرات.
