books enzymatic function
If you do not find what you're looking for, you can use more accurate words.
وظيفة أنزيمية (Info)
كما ذكر أعلاه، يحتوي مركب إكسوسوم على العديد من البروتينات في نطاقات الريبونوكلياز، وتغيرت الطبيعة الدقيقة لهذه النطاقات من الريبونوكلياز عبر التطور من البكتريا إلى العَتائِق ومنه إلى مركبات حقيقيات النوى حيث تم اكتساب العديد من الأنشطة وفقدها. الإكسوسوم بالدرجة الأولى يكون في إكسوريبونوكلياز 3" - 5"، وهذا يعني أنه يَحُطُّ من جزيئات الحمض النووي الريبوزي (RNA) للنهاية 3". إكسوريبونوكلياز الوارد في مركبات الإكسوسوم هو إما فوسفوروليتي (مثل بروتينات RNase PH) وفي حقيقيات النوى يكون هدروليتي (مثل بروتينات RNase R و RNase D). تَسْتَخْدِمُ الأنزيمات الفوسفوروليتية الفوسفات غير العضوي لفسخ روابط ثنائي أستر الفوسفور وإطلاق ثنائي فوسفات النوكليوتيد، وتَسْتَخْدِمُ الأنزيمات الهدروليتية الماء لحلمأة هذه الروابط وإطلاق أحادي فوسفات النيوكليوتيد.
وفي العَتائِق، وحدة Rrp41 الفرعية من مركب إكسوريبونوكلياز الفوسفوروليتي، توجد ثلاث نسخ من هذا البروتين في بنية حلقية، وهي مسؤولة عن نشاط المركب. وفي حقيقيات النوى، لم تُحافظ أي من وحدات RNase PH على هذا النشاط التحفيزي، وهذا يعني أن البنية الحلقية الأساسية للإكسوسوم البشري لا تحتوي على بروتين إنزيمي نشط. بالرغم من هذه الخسارة في النشاط التحفيزي، فإن بنية الإكسوسوم الأساسي يتم حفظها بشكل كبير من العَتائِق إلى البشر، مما يشير إلى أن المركب يقوم بوظيفة خلوية حيوية، فَفي حقيقيات النوى، يتم تعويض غياب النشاط الفوسفوروليتي عن طريق وجود الإنزيمات الهيدروليوليكية، المسؤولة عن نشاط ريبونوكلياز الإكسوسوم في مثل هذه الكائنات.
وكما ذكر أعلاه، ترتبط البروتينات الهدروليتية Rrp6 وRrp44 بالإكسوسوم في الخميرة وفي البشر، بالإضافة إلى Rrp6، هناك بروتينين آخرين، وهما Dis3 وDis3L1 يمكن أن يرتبطان في وضع بروتين الخميرة (Rrp44). على الرغم من أن بروتينات المجال S1 كان يعتقد في الأصل أن لها نشاط إكسوريبونوكلياز الفوسفوروليتي 3"-5" أيضًا، فقد تم التساؤل عن وجود هذا النشاط في الآونة الأخيرة وقد يكون لهذه البروتينات دور في الركائز المرتبطة فقط قبل إتلافها بواسطة المركب.
