books covalently modified enzymes
If you do not find what you're looking for, you can use more accurate words.
الانزيمات المعدلة تساهميا (Info)
هنا، يتم تغيير الشكل النشط وغير النشط للإنزيم بسبب التعديلات التساهمية لهياكلها التي تحفز عن طريق إنزيمات اخرى. هذا النوع من التنظيم يتكون من إضافة أو التخلص من بعض الجزيئات التي يمكن أن ترتبط ب الإنزيم. أهم المجموعات التي تعمل كمعدلات هي فوسفات، ميثيل، أوريدين، أدينين وأدينوسين ثنائي فوسفات ريبوسيل. هذه المجموعات تنضم أو تزال من البروتين عن طريق إنزيمات اخرى. و تعتبر أبرز التعديلات التساهمية هي الفسفرة. و من الأحماض الأمينية الشائعة التي تشارك في التعديلات التساهمية وتستخدم للسيطرة على الأنشطة التحفيزية للإنزيم هي: سيرين، التربتوفان والتيروزين. و يعتير إنزيمات الكايناز و الفسفاتازات من الإنزيمات المعروفة التي تؤثر على هذه التعديلات، مما ينتج عنه تغيرات متعلقة بحالة الشكل التكويني للإنزيم وتؤثر على مدى انجذابه للمادة الهدف (substrate).
الفسفرة
الفسفرة هو إضافة مجموعات الفوسفات للبروتينات، والتي هي آلية التعديل التنظيمي الأكثر شيوعا في خلايانا. هذه العملية تحدث في الخلايا بدائية النواة والخلايا حقيقية النواة ( نصف أو ثلث بروينات هذا النوع من الخلايا تخضع لعملية الفسفرة). بسبب شيوع هذه العملية، فإن الفسفرة لها أهمية كبيرة في تنظيم المسارات في الخلايا.
إضافة مجموعة الفسفوريل إلى الإنزيم تحفز بواسطة إنزيمات الكيناز ، في حين أن التخلص من هذه المجموعة تحفزه أنزيمات الفوسفاتيز. تردد عملية الفسفرة كآلية تنظيمية يرجع إلى سهولة التغيير من شكل مفسفر إلى شكل غير مفسفر.
الفسفرة أو إزالة الفسفرة تجعل وظيفة الإنزيم فعالة في وقت احتياج الخلية لحدوث هذا التفاعل. و يمكن تقسيم الآثار الناتجة عن إضافة مجموعات الفسفوريل التي تنظم حركية التفاعل إلى مجموعتين:
- الفسفرة تغير تشكيل الانزيم إلى طريقة أكثر نشاطا أو غير نشطة (مثل تنظيم الجليكوجين فسفوريلاز). كل مجموعة فوسفات تحتوي على إثنين من الشحنات السالبة، وبالتالي فإن إضافة هذه المجموعة يمكن أن يسبب تغييرا هاما في تشكيل الإنزيم. يمكن لمجموعة الفوسفات أن تجذب الأحماض الأمينية ذات الشحنة الموجبة أو إنشاء تفاعل تنافري مع الأحماض الأمينية ذات الشحنة السالبة. هذه التفاعلات يمكن لها أن تغير التشكيل ووظيفة الإنزيم. عندما يزيل إنزيم الفوسفاتيز مجموعات الفوسفات، يعود هذا الإنزيم إلى التشكيل الأولي.
- الفسفرة تغير مدى انجذاب الإنزيم إلى المادة الهدف (مثال على ذلك: فإن فسفرة نازعة هيدروجين الإيزوسيترات(isocitrate dehydrogenase) يخلق التنافر الكهربائي الذي يمنع اتحاد المادة الهدف إلى المركز النشط). الفسفرة يمكن أن تحدث في المركز النشط للإنزيم. فإنه يمكن تغيير تشكيل هذا المركز النشط، وبالتالي يمكن التعرف على المادة الهدف أو لا. أيضا، يمكن للفوسفات المتأينة جذب بعض أجزاء المادة الهدف، والتي يمكن أن تنضم إلى الإنزيم.
الفسفرة وإزالة الفسفرة قد تحدث كاستجابة لإشارات تحذر من تغيير في الخلية. وهذا يعني أن بعض المسارات حيث الإنزيمات التنظيمية المشاركة تنظمها الفسفرة بعد إشارة محددة في الخلية.
بعض الإنزيمات يمكن فسفرتها في مواقع متعددة. وجود مجموعة الفسفوريل في جزء من البروتين قد تعتمد على طي الإنزيم (والتي يمكن أن تجعل من البروتين أكثر أو أقل قابلية للوصل من قبل بروتينات الكيناز) وعلى قرب من مجموعات فسفوريل الاخرى.
التحلل البروتيني
بعض الإنزيمات تحتاج إلى المرور خلال عملية النضوج لتصبح فعالة. بريكورسر
precursor (حالة غير نشطة، والمعروفة ب
zymogen) يتم تصنيعه أولا، ومن ثم، عن طريق قطع بعض روابط ببتيديه محددة (الحفز الأنزيمي من قبل الانقسام الانتقائي التحللي)، يتم تعديل التشكيل ثلاثي الأبعاد 3D إلى حد كبير في حالة التخفيز الوظيفي، والحصول على الانزيم النشط.
التحلل البروتيني لا رجعة فيه وعادة غير محددة. بالإضافة إلى ذلك فإن نفس المنشط يمكن له تعديل إنزيمات تنظيمية مختلفة: ماإن يتم تنشيط التربسين ، فإنه ينشط العديد من إنزيمات التحلل الأخرى. التحلل البروتيني يمكن أيضا أن يكون سريع وبسيط وبالتالي يمكن لتحلل رابطة ببتيدية واحدة أن يكون كافيا لتغيير تشكيل البروتين وبناء المنطقة النشطة، مما يتيح التفاعل بين الإنزيم والمادة الهدف، على سبيل المثال، تنشيط كيموتربسين (كما هو مبين في الصور).
يتم تنشيط العديد من أنواع مختلفة من البروتينات مع أدوار مختلفة في عملية التمثيل الغذائي عن طريق التحلل البروتيني لأسباب كبيرة:
- إنزيمات هيدرولية قوية، على سبيل المثال، إنزيمات الجهاز الهضمي، يتم تنشيطها عن طريق التحلل البروتيني حتى نتمكن من ضمان أنها غير قادرة على تحليل أي بروتين غير راغب حتى الوصول إلى المكان الصحيح: البروتينات المحللة ل zymogens يتم بنائها في البنكرياس وتتراكم في الحويصلات حيث أنها لا تزال غير ضاره. عندما يكون هناك حاجة إليها، بعض التحفيز الهرموني أو العصبي يؤدي إفرازzymogens إلى الأمعاء ويتم تنشيطها.
- يجب أن تكون بعض الاستجابات النهائية فورية حتى الإنزيمات التي تحفز تلك التفاعلات تحتاج إلى أن تكون مستعدة ولكن ليست نشطة، لهذا السبب يتم تصنيع zymogene وتبقى مستعدة للتنشيط السريع. ويستند استجابة التخثر على الأنزيمية المتتالية التحلل البروتيني الناضج(enzymatic cascade proteolysis maturation). لذلك، من خلال تفعيل أول إنزيم محفز يتم تنشيط كمية كبيرة من الانزيمات التالية وكمية المنتج المطلوب يتم تحقيقها كما هو مطلوب.
- بروتينات الأنسجة الضامة مثل الكولاجين (zymogen: procolagen), الهرمونات مثل الأنسولين (zymogen: proinsulin) و البروتينات المشاركة في عمليات التنمية و موت الخلايا المبرمج (موت الخلايا المبرمج) يتم تفعيلها من خلال التحلل البروتيني أيضا.
التحلل البروتيني لا رجعة فيه، مما يعني الحاجة إلى عملية تثبيط الإنزيم . هناك مثبطات محددة مماثلة للمادة الهدف يمكنها أن تنضم بشدة للإنزيم وتحجب المادة الهدف من للانضمام إلى الإنزيم. وهذا الاتحاد قد يستمر لعدة أشهر.
