اذا لم تجد ما تبحث عنه يمكنك استخدام كلمات أكثر دقة.
يمكن وصف التثبيط العكسي كمّيا من خلال فهم ارتباط المثبطات بالانزيم أو ارتباطها بمركب الانزيم والمادة التي يرتبط بها، وتأثيرها على ثوابت حركة الانزيم . مخطط مايكل مينتين شرح فيه ارتباط الانزيمE مع المادة S لتكوين مركب الانزيم والمادة ES . عند التحطيم تنتج المادة P و الانزيم الحر . المثبط I يستطيع الارتباط بالانزيم E أو ES مع ثوابت التحلل K1 و K2
المثبطات التنافسية تستطيع الارتباط بالانزيمE ولكن ليس بالمركبES . التثبيط التنافسي سوف يزيد من Km ( المثبط يتداخل مع ارتباط المادة) لكن لا يؤثر على Vmax (المثبط لا يستطيع التأثير في ES لأنه لا يستطيع الارتباط فيها) .
المثبطات الغير تنافسية ترتبط مع ES . المثبطات الغير تنافسية لها نفس قابلية الارتباط بكل من E و ES(K1=K1’) . التثبيط الغير تنافسي لا يغير من Km و لكن يقلل من Vmax
المثبطات والتي تكون بنوعين التنافسية والغير تنافسية ترتبط مع الانزيم E و المركب ES و لكن ارتباطهم وقابلية ارتباطهم مختلفة حيث لا تكون (K1=K2) و على الرغم من ان هذه المثبطات تتداخل مع ارتباط المادة ( تزيد Km ) و تعمل على تقليل Vmax