كتب substrate binding
اذا لم تجد ما تبحث عنه يمكنك استخدام كلمات أكثر دقة.
ربط الركيزة (معلومة)
يجب أن تربط الإنزيمات ركائزها قبل أن تحفّز تفاعلاتها.عادةً ما تكون الإنزيمات نوعية جداً بالنسبة لركائزها التي تربطها والتفاعلات التي تحفّزها. تتحدد هذه النوعية بجيوب الربط ذات الشكل والشحنة الملائمين بالإضافة إلى الصفة المحبة أو الكارهة للماء ، بناء على الصفات السابقة تستطيع الإنزيمات التفريق بين الركائز المتشابهة جداً.
تكون الإنزيمات المشاركة في عملية النسخ و تعبير الجينوم عالية الدقة والنوعية، حيث تمتلك بعض هذه الإنزيمات آلية "القراءة للإثبات" مثل إنزيم دنا بوليميراز الذي يحفّز تفاعلاً أولاً ومن ثم يتأكد من كون المنتج صحيحاً. تؤدي هاتان الخطوتان إلى معدّل أخطاء أقل من 1 إلى 100 مليون تفاعل في بوليميراز عالية الدقة عند الثدييات. هناك آليات تأكد شبيهة موجودة في رنا بوليميراز، و أمينو أسيل رنا الناقل سينثيتازات، و الريبوزومات.
و على العكس من ذلك يوجد العديد من الإنزيمات التي تظهر اختلاطاً إنزيمياً ، حيث تمتلك نوعية واسعة وتمارس تأثيراً على ركائز عديدة مختلفة فيزيولوجياً. تؤدي العديد من الإنزيمات إلى حدوث نشاطات جانبية صغيرة، وقد تمثل هذه النشاطات نقطة بداية لانتقاء تطوّري لوظيفة جديدة.
نموذج القفل والمفتاح
لشرح النوعية الملحوظة للإنزيمات اقترح إميل فيشر عام 1894 أن للإنزيم والركيزة أشكال هندسية محددة تناسب بعضها بعضاً. تمت الإشارة إلى هذه الفكرة بـ"نموذج القفل والفتاح". نجح هذا النموذج في تفسير نوعية الإنزيمات إلا أنه فشل في تفسير استقرار الحالة الانتقالية التي تحققها الإنزيمات.
نموذج التلاؤم المُستحث
اقترح دانيال كوشلاند عام 1958 تعدلاً على نموذج القفل والمفتاح لأن هياكل الإنزيمات مرنة نوعاً ما، حيث يتغير شكل الموقع النشط باستمرار من خلال التفاعل مع الركيزة. و بالنتيجة فإن الركيزة لا ترتبط ببساطة بموقع نشط جامد، أن السلاسل الجانبية للحموض الأمينية التي تكوّن الموقع النشط تتوضع في أماكن معينة بدقة بالغة حتى تمكّن الإنزيم من أداء وظيفته التحفيزية. يتغير شكل الركيزة أيضاً في بعض الحالات بمجرد دخولها للموقع النشط مثل إنزيم الغلوكوزيداز. يستمر الموقع النشط بتغيير شكله حتى ترتبط الركيزة بشكل تام وتوفق هذه اللحظة تحديد الشكل النهائي وتوزع الشحنات. يزيد التلاؤم المُستحث من دقة التعرّف الجزيئي في ظل وجود منافسة وضوضاء جزيئية، وهذا يكسب التفاعلات التي تتم بإشراف الإنزيم تدقيقاً للركائز.
