اذا لم تجد ما تبحث عنه يمكنك استخدام كلمات أكثر دقة.
يختبر فحص الخميرة الثنائية (Y2H) بروتين "الطعم" ضد العديد من البروتينات المتفاعلة المحتملة ("الفريسة") لتحديد تفاعلات البروتين_البروتين الفيزيائي. يعتمد هذا النظام على عامل النسخ، في الأصل GAL4 ، كلاهما مجالان منفصلان لتنشيط النسخ والحمض النووي مطلوبان من أجل أن يتسبب البروتين في نسخ جينات المراسل . في شاشة Y2H ، يتم دمج بروتين "الطعم" في مجال الربط الخاص بـ GAL4 ، ويتم التعبير عن مكتبة من البروتينات المحتملة "التفاعلية" (المتفاعلة) في ناقل مع مجال التنشيط. في التفاعل الحي لبروتينات الطعم والفريسة في خلية الخميرة يجمع بين مجالات التنشيط والتجليد في GAL4 بشكلٍ كافٍ بحيث ينتج تعبيرًا عن جين المراسل. من الممكن أيضًا اختبار مكتبة بروتينات الطعوم بشكل منهجي ضد مكتبة من بروتينات الفرائس لتحديد جميع التفاعلات الممكنة في الخلية.
تنقية التقارب وطيف الكتلة (AP / MS) قادر على تحديد البروتينات التي تتفاعل مع بعضها البعض في المركبات. يُسمح لمركبات البروتينات بالتشكل حول بروتين "طعم" معين. يتم التعرف على بروتين الطعم باستخدام جسم مضاد أو علامة مؤتلفة تسمح باستخلاصه مع أي بروتينات تكونت بشكل معقد. يتم بعد ذلك هضم البروتينات إلى أجزاء قصيرة من الببتيد ويستخدم مقياس الطيف الكتلي لتحديد البروتينات بناءً على نسب الكتلة إلى الشحن لتلك الأجزاء.
في المسح التحولي العميق، يتم تجميع كل تغيير محتمل للأحماض الأمينية في بروتين معين. يتم تقييم نشاط كل من هذه المتغيرات البروتينية بالتوازي باستخدام الباركود لكل متغير. بمقارنة النشاط بالبروتين من النوع البري، يتم تحديد تأثير كل طفرة. في حين أنه من الممكن اختبار كل تغيير محتمل للأحماض الأمينية بسبب التوافقيات، يصعب اختبار طفرات متزامنة أو أكثر. كما تم استخدام تجارب المسح الضوئي العميقة لاستنتاج بنية البروتين وتفاعلات بروتين البروتين.